蛋白质α-synuclein扮演着一个重要的角色在帕金森症等神经退行性疾病。尽管大量了解蛋白质的结构在帕金森是典型的淀粉样蛋白沉积,没有知道它的原始状态的健康细胞。科学家从Leibniz-Institut毛皮Molekulare Pharmakologie (FMP)在柏林视觉健康细胞中的蛋白质的帮助下高分辨率核磁共振、电子顺磁共振光谱程序。令人惊讶的是,他们发现了一个非结构化的状态。出现的新发现自然和自然通讯研究在世界范围内,代表一个里程碑:现在知道蛋白质的结构变化显著的疾病。
神经退行性疾病如帕金森病、阿尔茨海默氏症和亨廷顿氏有一个共同点:所谓淀粉样蛋白聚集沉积在大脑。淀粉样蛋白是蛋白质的总称片段产生的身体,最终导致神经细胞的死亡。蛋白质α-synuclein是淀粉样蛋白聚集的主要部件之一,因此扮演着重要的角色在帕金森病的发展。多少人知道这些聚合物的结构方面。例如,众所周知,α-synuclein混凝土结构,这意味着它是基于一个蓝图,遵循一个特定的模式。,相比之下,众所周知,分离,纯化蛋白没有任何结构。
然而,到目前为止,还不知道里面α-synuclein看起来像什么健康的细胞。和病理变化只能完全解释如果原始状态的蛋白质。研究人员Leibniz-Institut毛皮Molekulare Pharmakologie (FMP)在柏林已经成功地证明,和想象,α-synuclein神经元和non-neuronal细胞。这是通过结合核磁共振光谱(NMR)和电子顺磁共振光谱(EPR),两个过程,可以描述一个蛋白质的结构配置在原子分辨率。半岛综合体育官方APP下载德甲
“我们发现了非结构化状态的蛋白质也有净化状态”,菲利普·Selenko博士解释说,sensing核磁共振光谱学研究小组的负责人。半岛综合体育官方APP下载德甲“这实际上是相当惊人的,因为它是不可想象的到目前为止,这种非结构化状态可以在细胞生存环境。”
然而,显然细胞确实可以处理非结构化的蛋白质。图片发表在自然展示健康细胞中的蛋白质保护所谓的南京地区从外国分子的渗透。这个中部地区发展的起着决定性的作用高度结构化的淀粉样蛋白聚集。为什么蛋白质的保护特性是迷失在神经退行性疾病研究的核心问题之一将是未来有关。”的状态,这种蛋白质结构必须改变到了这样一种程度,南京地区变得可及其他分子,所以这些地区可以积累,开始生长,从而形成淀粉样蛋白结构”,Selenko嫌疑人。
柏林的结果提供了依据这些结构性变化的说明。FMP的研究人员已经有了具体的计划。使用一些技巧,他们将创建人为老化细胞和介绍了淀粉样蛋白,观察它使用相同的光谱程序。年龄模拟执行,因为帕金森氏症和其他神经退行性疾病与年龄相关的疾病。最终,研究人员想要构造一个状态,对应于疾病的起源。“我们希望看蛋白质的保护南京地区正逐渐失去的以及它是如何开始形成amyloid-like结构”,Selenko说。
》中发表的研究中写道自然通讯,研究人员已经在这方面取得了一个令人兴奋的发现。他们已经破坏了蛋白质α-synuclein在这样几个点上的情况通常是一个岁的细胞。蛋白质被引入一个年轻、健康的细胞。,研究人员观察到的细胞是如何能够修复缺陷以惊人的完美在一些地区,而不是别人。该地区可能无法修复的东西是非常重要的功能蛋白质。
在即将到来的研究中,研究人员想获得一个全面的了解缺陷导致失败的修复机制,从而为神经退行性过程做好准备。据菲利普Selenko,这是最后的关键发现疾病的原因,因此一天干预破坏过程和活性物质,将这些研究结果的基础上发展起来的。“与我们发现的开始状态的蛋白质,我们在这个方向上迈出了决定性的第一步”,Selenko说。
