因为我们的寿命,增加疾病如帕金森症,亨廷顿氏舞蹈症和阿尔茨海默氏症是在上升。时引起某些蛋白质错误折叠和聚集在一起,形成团块,损害大脑和脊髓神经元。此聚合发展逐步通过不同的形式,可以治疗他们的疾病的关键原因。然而,目前成像技术无法区分和研究每一个单独聚合形式。结合原子力显微镜(AFM)和红外(IR)光谱,科学家从洛桑联邦理工(EPFL)已经成功区分蛋白质的不同的聚合形式参与半岛综合体育官方APP下载德甲脊髓小脑的共济失调,影响电动机的控制和协调。发表在自然通讯,工作也揭示了一个令人惊讶的扭在蛋白质聚合,也可以扩展到其他疾病。
聚合之前,单一蛋白质折叠成反平行或交错编织模式。错误折叠蛋白然后开始总通过中间形式,最终成长为大绳团称为“纤维”。至此,聚合已成为致命的细胞。这些蛋白质总量是医学研究的重点在神经退行性疾病,包括帕金森病、亨廷顿氏舞蹈症和阿尔茨海默氏症。重点是区分个体聚合形成的蛋白质,以识别哪些我们可以目标更有效地治疗疾病。然而,目前的成像技术无法区分一个蛋白质的中间物种和最终纤维。
的实验室乔凡尼达艾韬EPFL nanoIR解决问题:结合AFM,看起来在每个聚合形成的三维结构,以及它的属性,如刚度、红外光谱,可以检测发生的细微变化引起的蛋白质的结构和驱动其聚合。半岛综合体育官方APP下载德甲
“这两个技术是非常有用的”,达艾韬说。“但是,他们无法确定蛋白质的时刻开始或者发现蛋白质的错误折叠的结构属性与特定聚合形成的结构。”这两个元素是区分不同的聚合的关键物种。
在这种情况下,科学家们集中在蛋白质ataxin-3。当它发生变异,ataxin-3开始聚集,形成原纤维与灾难性的后果在运动控制和协调。这种神经退行性疾病被称为脊髓小脑的共济失调。欧洲职业足球联盟使用nanoIR人员能够监测的进化个体ataxin-3蛋白质聚合。他们看着个人聚合形式,然后与它的刚度编织模式,他们的数量控制,提供两个因素之间的相关性。这是第一次已经完成对个人聚合形式。
令他们吃惊的是,nanoIR方法表明,ataxin-3异常折叠后聚合,没有之前预期目前的意见聚合。事实上,聚合ataxin-3似乎开始单独的蛋白质,然后移动到中间聚合形式的形成与原来的蛋白质结构,而不是一个错误折叠。
有重大的医学和科学影响的这一发现。最终证实了先前的关于蛋白质错误折叠,不能测试由于可用技术的局限性。同时它可以改变蛋白质聚合药理和技术方法。
